Криоэлектронная структура комплекса ATOM Trypanosoma brucei получена с разрешением 2,8 Å
Авторы описали комплекс ATOM паразита T. brucei, заменяющий TOM: найдена дополнительная субъединица, а канал остался димерным, как у TOM грибов и животных.
Исследователи определили структуру комплекса ATOM одноклеточного паразита Trypanosoma brucei методом криоэлектронной микроскопии с разрешением 2,8 Å, сообщается в Proceedings of the National Academy of Sciences pnas.org
Proceedings of the National Academy of Sciencespnas.orgОткрыть источник ↗. ATOM — атипичная транслоказа внешней мембраны. У T. brucei она заменяет канонический комплекс TOM, который обеспечивает импорт большинства митохондриальных предбелков у грибов и многоклеточных животных. Состав ATOM существенно отличается от этих комплексов.
Структура разрешает все ранее известные компоненты и ещё одну, ранее не описанную субъединицу. Несмотря на отличающийся состав, ATOM сохраняет димерную архитектуру канала и путь переноса белка, близко напоминающие комплексы TOM опистоконтов. Авторы заключают, что базовый механизм транслокации белков в митохондрии сформировался на ранних этапах эволюции эукариот.
Рецепторная область и область межмембранного пространства, напротив, устроены иначе. Авторы описывают это как значительную эволюционную диверсификацию с многочисленными примерами конвергентной эволюции. Работа даёт почти атомарную картину транслоказы ATOM и показывает, как возникла, сохранялась и диверсифицировалась система импорта белков в митохондрии у эукариот.
