В ANU описали механизм модульной коэволюции прокариотических хитиназ GH18
Анализ последовательностей показал, что эволюция ферментов семейства GH18 зависит от их роли — утилизации питательных веществ или развития.
Биохимики из Австралийского национального университета изучили последовательности прокариотических хитиназ семейства GH18 и определили принципы их структурной диверсификации, о чем сообщается в журнале Nature Communications doi.org
Nature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗. Авторы сопоставили филогенетические деревья с количественной оценкой вариативности доменов, чтобы восстановить эволюционную историю этих мультидоменных ферментов.
Хитиназы играют ключевую роль в глобальном круговороте биогенных элементов, расщепляя нерастворимый хитин. До сих пор механизмы, стоящие за большим разнообразием их доменного состава, оставались неясными. Исследователи проанализировали, как присоединение вспомогательных доменов соотносится с изменениями в каталитическом остове ферментов doi.org
Nature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.
Две траектории адаптации
Исследование показало, что диверсификация прокариотических хитиназ GH18 разделяется на два независимых пути в зависимости от выполняемой физиологической задачи doi.org
Nature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗. Ферменты, обеспечивающие утилизацию хитина из окружающей среды, эволюционируют за счет высокой модульной пластичности: их вспомогательные домены активно меняются, а структура каталитического ядра усложняется для адаптации к гетерогенным субстратам.
Иная картина наблюдается у белков, задействованных в специализированных процессах жизнедеятельности doi.org
Nature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗. Хитиназы, необходимые для выполнения строго определенных функций развития, фиксируют свою доменную архитектуру, исключая случайное присоединение новых модулей для сохранения узкой физиологической специализации внутри конкретных линий.
Доменная организация ферментов
Работа доказала, что наращивание вспомогательных модулей строго скоординировано с эволюцией каталитического ядра doi.org
Nature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗. В исследовании авторы использовали мощности суперкомпьютерного центра National Computational Infrastructure и данные синхротронной линии MX2 комплекса Australian Synchrotron.
По заявлению исследователей, полученные результаты формируют единую модель того, как мультидоменные ферменты адаптируются к комплексным средам doi.org
Nature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗. Выявленные закономерности объясняют широту спектра белковых архитектур и раскрывают коэволюционные правила перестройки ферментативных комплексов у прокариот.
