Жизнь › Биология1 мин чтения

Cryo-EM-структура асимметричного димера TraI показала, как начинается конъюгация F-плазмиды

Исследователи из Лондонского университета королевы Марии и Имперского колледжа определили структуру гомодимера TraI: одна молекула плавит ДНК в точке переноса, вторая загружает хеликазу.

Cryo-EM structure of an asymmetric TraI dimer shows how F-plasmid conjugation is initiated
Фото: Tadeáš Bednarz, Wikimedia Commons, CC BY-SA 4.0 · Лицензия: CC BY-SA 4.0

Исследователи из Лондонского университета королевы Марии и Имперского колледжа Лондона опубликовали cryo-EM-структуру функционально асимметричного гомодимера TraI — релаксазы-хеликазы системы конъюгации F-плазмиды. Статья Данило Горенкина, Руины Лян, Йонаша Б. Патковски, Саломе Боде-Лефевр, Тиагу Р. Д. Кошты и Аравиндана Илангована вышла в Nature Communications 3 ноября 2026 года doi.orgNature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.

TraI и начало конъюгации

Бактериальная конъюгация обеспечивает горизонтальный перенос генов и ускоряет распространение устойчивости к антибиотикам. В системах F-плазмиды TraI — бифункциональный фермент. Он начинает перенос, надрезая плазмидную ДНК с помощью транс-эстеразной активности, а затем раскручивает плазмиду своими хеликазными доменами doi.orgNature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.

Ранее были данные о том, что две молекулы TraI действуют согласованно. Как их активности координируются в пространстве и времени, оставалось неясным doi.orgNature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.

Асимметричный димер и контроль со стороны IHF

В полученной структуре две молекулы TraI выполняют разные функции. По данным авторов, димеризация опосредована преимущественно одноцепочечной ДНК doi.orgNature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.

Одна молекула TraI плавит двуцепочечную ДНК в точке начала переноса за счёт транс-эстеразной активности. Это позволяет второй молекуле TraI загрузить свою хеликазу на переносимую цепь неповреждённой плазмиды doi.orgNature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.

Транс-эстеразный домен сам по себе активен. Однако хозяйский фактор IHF подавляет надрезание, пока не произойдёт загрузка хеликазы, сообщают авторы doi.orgNature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.

Авторы описывают это как регуляторную петлю, связывающую надрезание цепи с подключением хеликазы. Они представляют её как единый механизм запуска конъюгативной обработки ДНК doi.orgNature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.

Таким образом, две активности одного белка, надрезание и раскручивание, выстроены в определённую последовательность. В ней IHF удерживает стадию надрезания, пока молекула-партнёр не загрузит хеликазу doi.orgNature Communicationsdoi.orgОткрыть источник ↗.

Источники · 1

Нашли ошибку?
  1. ↩
Добавить RealTech как предпочитаемый источник в Google

Читайте также

Далее

Следующая статья откроется сама

Ещё
Мы в соцсетях

Введите хотя бы две буквы — результаты появятся сразу

↑↓выбрать↵открытьescзакрыть