# Рентгеновская структура антитела RM1-38 с пептидом HVR1 вируса гепатита C показывает гибкий щит

- Опубликовано: 2026-11-11 08:47 UTC
- Раздел: Жизнь и здоровье › Медицина
- Теги: вирус гепатита C, гипервариабельная область 1, гликопротеин E1E2, антитело RM1-38, антигенный сайт 399, рецептор SR-BI, CD81, электронная микроскопия, широко нейтрализующие антитела, уход от иммунитета
- Адрес: https://realtech.media/ru/news/rt-cee207007753b0fcda0a212f_rentgenovskaya_struktura_antitela/

**Исследователи установили, как антитело RM1-38 распознаёт С-концевую часть HVR1, не разрешённую ни в одной структуре E1E2, и проверили его влияние на нейтрализацию и связывание рецепторов.**

![X-ray structure of RM1-38 antibody bound to hepatitis C HVR1 peptide shows a flexible viral shield](https://realtech.media/media/2026/11/b02e01cfb8d8f330.jpg)
*Jazzlw, Wikimedia Commons, CC BY-SA 4.0*

Структурное исследование гипервариабельной области 1 (HVR1) гликопротеина E1E2 вируса гепатита C опубликовано в Proceedings of the National Academy of Sciences. HVR1 быстро мутирует и экранирует консервативные нейтрализующие эпитопы, что способствует уходу вируса от иммунного ответа [1]. Во всех опубликованных структурах E1E2 и E2 С-концевая часть HVR1 (остатки 394–411) остаётся неразрешённой [1]. Авторы использовали нейтрализующее антитело RM1-38, которое связывает остатки 399–409; этот участок они называют антигенным сайтом 399 (AS399).

## Структура и гибкость HVR1

Кристаллическая структура Fab-фрагмента RM1-38 с пептидом HVR1 AS399 в сочетании с мутагенезом показала молекулярную основу штамм-специфичного распознавания и нейтрализации этим антителом [1]. Электронная микроскопия с негативным контрастированием (nsEM) и конкурентный иммуноферментный анализ показали, что HVR1 выраженно гибкая по конформации, даже когда с E1E2 связаны другие нейтрализующие антитела [1].

## Влияние на нейтрализацию и связывание рецепторов

В тестах нейтрализации вируса, где RM1-38 сочетали с широко нейтрализующими антителами, RM1-38 проявил с ними антагонистический эффект [1]. RM1-38 также снижал связывание E1E2 с клетками, экспрессирующими скавенджер-рецептор SR-BI, зависимый от HVR1. На связывание с тетраспанином CD81 он не влиял [1].

По сообщению авторов, результаты поддерживают модель, в которой HVR1 работает как динамический щит. В этой модели её конформационная пластичность участвует и во взаимодействии с рецепторами, и в уходе от гуморального иммунитета при персистирующей инфекции [1]. Работа объединяет рентгеновскую кристаллографию, электронную микроскопию и лабораторные тесты связывания и нейтрализации.

## Источники

1. [Proceedings of the National Academy of Sciences](https://doi.org/10.1073/pnas.2606727123)

---

Источник: RealTech, realtech.media — https://realtech.media/ru/news/rt-cee207007753b0fcda0a212f_rentgenovskaya_struktura_antitela/