# Cryo-EM-структура асимметричного димера TraI показала, как начинается конъюгация F-плазмиды

- Опубликовано: 2026-11-05 02:09 UTC
- Раздел: Жизнь и здоровье › Биология и биохимия
- Теги: бактериальная конъюгация, релаксаза-хеликаза TraI, F-плазмида, cryo-EM структура, горизонтальный перенос генов, устойчивость к антибиотикам, транс-эстераза, фактор IHF, точка начала переноса
- Адрес: https://realtech.media/ru/news/rt-508a58582aaf7a22e09df44c_cryo_em_struktura/

**Исследователи из Лондонского университета королевы Марии и Имперского колледжа определили структуру гомодимера TraI: одна молекула плавит ДНК в точке переноса, вторая загружает хеликазу.**

![Cryo-EM structure of an asymmetric TraI dimer shows how F-plasmid conjugation is initiated](https://sgzwpqqelzmajkcubgkl.supabase.co/storage/v1/object/public/rt-media/2026/11/bebada2f1a23f30d.jpg)
*Tadeáš Bednarz, Wikimedia Commons, CC BY-SA 4.0*

Исследователи из Лондонского университета королевы Марии и Имперского колледжа Лондона опубликовали cryo-EM-структуру функционально асимметричного гомодимера TraI — релаксазы-хеликазы системы конъюгации F-плазмиды. Статья Данило Горенкина, Руины Лян, Йонаша Б. Патковски, Саломе Боде-Лефевр, Тиагу Р. Д. Кошты и Аравиндана Илангована вышла в Nature Communications 3 ноября 2026 года [1].

## TraI и начало конъюгации

Бактериальная конъюгация обеспечивает горизонтальный перенос генов и ускоряет распространение устойчивости к антибиотикам. В системах F-плазмиды TraI — бифункциональный фермент. Он начинает перенос, надрезая плазмидную ДНК с помощью транс-эстеразной активности, а затем раскручивает плазмиду своими хеликазными доменами [1].

Ранее были данные о том, что две молекулы TraI действуют согласованно. Как их активности координируются в пространстве и времени, оставалось неясным [1].

## Асимметричный димер и контроль со стороны IHF

В полученной структуре две молекулы TraI выполняют разные функции. По данным авторов, димеризация опосредована преимущественно одноцепочечной ДНК [1].

Одна молекула TraI плавит двуцепочечную ДНК в точке начала переноса за счёт транс-эстеразной активности. Это позволяет второй молекуле TraI загрузить свою хеликазу на переносимую цепь неповреждённой плазмиды [1].

Транс-эстеразный домен сам по себе активен. Однако хозяйский фактор IHF подавляет надрезание, пока не произойдёт загрузка хеликазы, сообщают авторы [1].

Авторы описывают это как регуляторную петлю, связывающую надрезание цепи с подключением хеликазы. Они представляют её как единый механизм запуска конъюгативной обработки ДНК [1].

Таким образом, две активности одного белка, надрезание и раскручивание, выстроены в определённую последовательность. В ней IHF удерживает стадию надрезания, пока молекула-партнёр не загрузит хеликазу [1].

## Источники

1. [Nature Communications](https://doi.org/10.1038/s41467-026-78888-w)

---

Источник: RealTech, realtech.media — https://realtech.media/ru/news/rt-508a58582aaf7a22e09df44c_cryo_em_struktura/