# Интегрин α2β1 идентифицирован в клеточных моделях как рецептор вируса ERAV

- Опубликовано: 2026-11-06 18:21 UTC
- Раздел: Жизнь и здоровье › Биология и биохимия
- Теги: вирус ринита А лошадей, интегрин альфа2 бета1, Nature Communications, CRISPRi скрининг, гликопротеомика, пикорнавирусы
- Адрес: https://realtech.media/ru/news/rt-3e8d104c797c75e72e89c13b_integrin_2_1/

**Исследователи установили, что вирус ринита А лошадей проникает в клетки через интегрин α2β1 за счет белкового контакта и двух гликанов.**

![Integrin α2β1 identified in cell models as ERAV receptor with dual glycan binding](https://sgzwpqqelzmajkcubgkl.supabase.co/storage/v1/object/public/rt-media/2026/11/e64accb1c9c03dcf.jpg)
*Georg Bauer, Stanislav N. Gorb, Marie-Christin Klein, Anke Nellesen, Max von Tapavicza, Th, Wikimedia Commons, CC BY-SA 4.0*

Исследователи из Утрехтского университета, Оксфордского университета и Института Пирбрайта определили интегрин α2β1 как функциональный рецептор проникновения вируса ринита А лошадей (ERAV) в клеточных культурах, сообщает журнал Nature Communications [1]. ERAV относится к пикорнавирусам, близким к возбудителю ящура, и вызывает респираторные заболевания у лошадей. С помощью функционального скрининга CRISPRi в клетках HEK293T ученые обнаружили ключевую роль гетеродимерного поверхностного рецептора α2β1 в обеспечении инфекции.

Значимость этого интегрина подтвердилась на нескольких клеточных моделях, включая фибробласты лошадей, с помощью нокаута генов и блокирования антителами либо растворимой формой рецептора [1]. При истощении или экранировании α2β1 вирусная инфекция подавлялась. Встраивание мутантных и нативных версий интегрина в очищенные от него клетки доказало прямую зависимость проникновения вируса от присутствия этого комплекса.

## Структурный механизм связывания

Методы криоэлектронной микроскопии и гликопротеомики показали, что вирус ERAV взаимодействует с интегрином α2β1 в его закрытой конформации [1]. Связывание происходит через домен β-пропеллера цепи α2 и не требует присутствия двухвалентных катионов, что отличает его от стандартного связывания физиологических лигандов интегрина.

## Роль гликановых модификаций

Структурный анализ выявил контакт вириона с двумя отдельными гликанами: высокоманнозным гликаном на остатке аспарагина N112 в цепи α2 и сиалилированным гликаном на остатке N269 в цепи β1 [1]. Работу этих взаимодействий исследователи подтвердили на клеточных линиях с нокаутом и нокаутом-нокином генов гликозилирования, а также при реконструкции дефицитных клеток формами рецептора с точечными мутациями. Без указанных сахаров проникновение вируса блокировалось, что демонстрирует ранее не описанную комбинацию белковых контактов и взаимодействия с двумя разными типами гликанов.

## Источники

1. [Nature Communications](https://doi.org/10.1038/s41467-026-79252-8)

---

Источник: RealTech, realtech.media — https://realtech.media/ru/news/rt-3e8d104c797c75e72e89c13b_integrin_2_1/