# В ANU описали механизм модульной коэволюции прокариотических хитиназ GH18

- Опубликовано: 2026-11-06 18:06 UTC
- Раздел: Жизнь и здоровье › Биология и биохимия
- Теги: хитиназы GH18, модульная эволюция, Австралийский национальный университет, Nature Communications, белковые домены, прокариоты
- Адрес: https://realtech.media/ru/news/rt-30ebc11136dbe0a4c2e3e83a_v_anu_opisali/

**Анализ последовательностей показал, что эволюция ферментов семейства GH18 зависит от их роли — утилизации питательных веществ или развития.**

![ANU researchers map the modular coevolution of prokaryotic GH18 chitinases](https://sgzwpqqelzmajkcubgkl.supabase.co/storage/v1/object/public/rt-media/2026/11/25fdae4e7822cf9d.jpg)
*Jun from Melbourne, Australia, Wikimedia Commons, CC BY-SA 2.0*

Биохимики из Австралийского национального университета изучили последовательности прокариотических хитиназ семейства GH18 и определили принципы их структурной диверсификации, о чем сообщается в журнале Nature Communications [1]. Авторы сопоставили филогенетические деревья с количественной оценкой вариативности доменов, чтобы восстановить эволюционную историю этих мультидоменных ферментов.

Хитиназы играют ключевую роль в глобальном круговороте биогенных элементов, расщепляя нерастворимый хитин. До сих пор механизмы, стоящие за большим разнообразием их доменного состава, оставались неясными. Исследователи проанализировали, как присоединение вспомогательных доменов соотносится с изменениями в каталитическом остове ферментов [1].

## Две траектории адаптации

Исследование показало, что диверсификация прокариотических хитиназ GH18 разделяется на два независимых пути в зависимости от выполняемой физиологической задачи [1]. Ферменты, обеспечивающие утилизацию хитина из окружающей среды, эволюционируют за счет высокой модульной пластичности: их вспомогательные домены активно меняются, а структура каталитического ядра усложняется для адаптации к гетерогенным субстратам.

Иная картина наблюдается у белков, задействованных в специализированных процессах жизнедеятельности [1]. Хитиназы, необходимые для выполнения строго определенных функций развития, фиксируют свою доменную архитектуру, исключая случайное присоединение новых модулей для сохранения узкой физиологической специализации внутри конкретных линий.

## Доменная организация ферментов

Работа доказала, что наращивание вспомогательных модулей строго скоординировано с эволюцией каталитического ядра [1]. В исследовании авторы использовали мощности суперкомпьютерного центра National Computational Infrastructure и данные синхротронной линии MX2 комплекса Australian Synchrotron.

По заявлению исследователей, полученные результаты формируют единую модель того, как мультидоменные ферменты адаптируются к комплексным средам [1]. Выявленные закономерности объясняют широту спектра белковых архитектур и раскрывают коэволюционные правила перестройки ферментативных комплексов у прокариот.

## Источники

1. [Nature Communications](https://doi.org/10.1038/s41467-026-79280-4)

---

Источник: RealTech, realtech.media — https://realtech.media/ru/news/rt-30ebc11136dbe0a4c2e3e83a_v_anu_opisali/